Gerb

Ивановская государственная медицинская академия

Задание к первому занятию по биохимии на весенний семестр 2017-2018 уч.г. для студентов 1 курса стоматологического факультета

Занятие № 1

Тема: СТРУКТУРА  И СВОЙСТВА ПРОСТЫХ БЕЛКОВ. ФАКТОРЫ СТАБИЛИЗАЦИИ И ОСАЖДЕНИЯ БЕЛКОВ ИЗ РАСТВОРА.

Вопросы для подготовки

  1. Строение, классификация и свойства аминокислот.
  2. Уровни организации белковой молекулы:
    1. Первичная структура. Механизм образования, особенности и качественное обнаружение пептидной связи.
    2. Вторичная структура. Механизм образования водородных связей при формировании a- спирали и b- структуры.
    3. Третичная структура. Типы и механизм образования химических связей, участвующих в формировании третичной структуры. Понятие об активных центрах белков и их роли.
    4. Четвертичная структура. Сборка протомеров в олигомерный белок. Комплементарностьпротомеров.
    5.  Доменные белки. Сходство и различие с олигомерными белками.

3. Факторы стабилизации белков в растворе:

  1. Электрический заряд – факторы, определяющие величину и знак заряда. Изоэлектрическая точка и изоэлектрическое состояние.
  2. Гидратная оболочка - механизм образования, роль.

4. Осаждение белков из раствора:

4.1. Высаливание – факторы, вызывающие высаливание, механизм, значение.

4.2. Денатурация – факторы, вызывающие денатурацию, механизм, значение.


Контролирующие задачи

  1. Заполните таблицу.

 

Группа в структуре радикала, обуславливающая данные свойства

Аминокислоты (название, формула)

В образовании каких типов связей может участвовать

1.    Аминокислоты с неполярными (гидрофобными) радикалами

 

 

 

2.    Аминокислоты с полярными незаряженными радикалами

 

 

 

3.    Аминокислоты с положительно заряженными радикалами

 

 

 

4.    Аминокислоты с отрицательно заряженными радикалами

 

 

 

 

  1. Фермент алкогольдегидрогеназа расщепляет алкоголь в печени и построен из 500 аминокислотных остатков. Белок незначительно отличается по структуре у европейцев и жителей Азиатского региона. Замена аминокислоты Глу в положении 487 на Лиз делает фермент неактивным и повышает чувствительность людей к токсическому действию этанола. Объясните причины снижения активности фермента. Для этого:
  1. напишите формулу фрагмента полипептидной цепи алкогольдегидрогеназы:

  487

- Вал – Глу – Сер – Асн– ;

2) укажите свойства радикалов аминокислот, входящих в тетрапептид, и связи, которые они могут образовывать;

3)  напишите формулу мутантного фрагмента, содержащего Лиз, и поясните, как изменятся свойства пептида и как это повлияет на пространственную структуру белка.

  1. Белки, осуществляющие транспорт молекул или ионов через мембрану, часто классифицируются как трансмембранные белки. Такие белки имеют в своей структуре область, заключенную в липидном бислое мембраны, и области, обращенные внутрь клетки (в цитоплазму) и во внеклеточное пространство. Исходя из классификации аминокислот по полярности радикала, предположите, какие аминокислоты должны преобладать в различных участках данного трансмембранного протеина.
  2. Соли тяжелых металлов токсичны для живых организмов. Объясните механизм токсического действия данной группы соединений. В качестве первой помощи при отравлении солями тяжелых металлов пострадавшему можно дать выпить сырой яичный белок. Обоснуйте целесообразность таких действий.
  3. В моче здорового человека в норме белок отсутствует и появляется при ряде патологических состояний. Как можно обнаружить белок в моче без применения химических реактивов?

Литература

  1. Биохимия с упражнениями и задачами / Под ред. Е.С.Северина – М.:ГЭОТАР-Медиа, 2008, 384с.- с.10-22.
  2. Слободин В.Б. Избранные главы биологической химии. Часть 1 – Иваново: ГОУ ВПО ИвГМАМинздравсоцразвития России, 2011, 164с.- с.5-31.
  3. Слободин В.Б., Гришина О.В., Томилова И.К., Гарусова Е.В., Горбунов В.А., Маслюкова А.В. Избранные главы биологической химии. Белки: структура, свойства, биологическая роль[Электронный ресурс].-Электрон. дан.- Иваново: ИвГМА, 2014. – 1 эл.опт.диск (CD-ROM).

Задать вопрос